细胞色素b<sub>5</sub> Phe58在稳定蛋白质结构中的作用
摘要
为了解细胞色素b<sub>5</sub>血红素疏水袋中芳香性氨基酸残基和卟啉环之间p-p电子云堆积对蛋白质结构和性质的影响, 用蛋白质工程的定点突变技术, 分别以Tyr和Trp取代Phe58残基. 用UV-vis和荧光光谱研究了F58Y, F58W突变体蛋白盐酸胍诱导的去折叠过程; 研究了突变体蛋白与脱辅基肌红蛋白血红素转移反应的动力学. 结果表明, 用不同的芳香性氨基酸取代Phe58残基, 减弱了血红素辅基与蛋白质肽链之间的结合, 导致蛋白质的热变性中点温度<italic>T</italic><sub>m</sub>和盐酸胍变性中点浓度<italic>C</italic><sub>m</sub>下降、血红素转移反应速率增加以及氧化还原电位移动.
引用本文（GB/T 7714）
韵华 王, 珺霞 陆, 毅 谢, 等. 细胞色素b&lt;sub&gt;5&lt;/sub&gt; Phe58在稳定蛋白质结构中的作用[J]. Chinese Science Bulletin (Chinese Version), 2002.
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