Chaperone function and mechanism of small heat-shock proteins
摘要
小热吃惊蛋白质(sHSPs ) 是在房间在蛋白质 qualitycontrol 起关键作用的无所不在的 ATP 独立的分子的女伴。他们能阻止各种各样的外国人底层蛋白质 andassist 的聚集或 inactivation 这些底层的 refolding 独立地或在另外的 ATP 依赖的女伴的帮助下面。由 sHSPs 有约束力的底层 recognitionand 为他们的女伴功能是必要的。这评论集中于什么天赋并且怎么，底层蛋白质 ansHSP 保护它在波动的条件下面在房间绑底层。看来初核质的 sHSPs 尽管能绑大量细胞的蛋白质，优先地保护功能的蛋白质的某些类例如翻译相关的蛋白质和新陈代谢的酶，它很可能解释他们为什么能对各种各样的压力增加 resistanceof 主机房间。机械学地，初核质的 sHSPs 看起来拥有众多的多类型 substrate-bindingresidues 并且能层次地以一种温度依赖者方式激活这些残余，并且因此充当 temperature-regulatedchaperones。底层绑定残余的层次激活的机制也关于它的 implicationfor 被讨论真核细胞的 sHSPs。
引用本文（GB/T 7714）
Xinmiao, Fu. Chaperone function and mechanism of small heat-shock proteins[J]. 生物化学与生物物理学报：英文版, 2014.
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