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Purification and Characterization of Glyceraldehyde-3-phosphate Dehydrogenase from European Pilchard Sardina pilchardus

Tarik、Baibai、Laila、Oukhatfar、Adnane、Moutaouakkil、Abdelaziz Abdelaziz、Soukri

2007生物化学与生物物理学报：英文版Biochemistry, Genetics and Molecular Biology被引 1

摘要

NAD~+ 依赖的 cytosolic glyceralehyde-3-phosphate 脱氢酶(GAPDH；EC 1.2.1.12 ) 从欧洲沙丁鱼 Sardina 沙丁鱼的骨胳的肌肉被净化我们和它的物理化学、运动的性质被调查。纯化方法由二个步骤组成了，铵硫酸盐分别由蓝 Sepharose CL-6B 层析列在后面，导致比活和约 25% 的最后的收益的近似 78 褶层增加。为 NAD~+ 和 D-glyceraldehyde-3-phosphate 的 Michaelis (K_m ) 分别地是 92.0 妈妈和 73.4 妈妈。净化的酶的最大的速度(V_( 最大)) 被估计是 37.6 U/mg。在试金条件下面，最佳 pH 和温度是 8.0 和 30 ° C。净化的酶的分子的重量是钠 dodecyl sulfate-polyacrylamide 凝胶电泳决定的 37 kDa。产出 154 kDa 的分子的重量的非使中毒的 polyacrylamide 胶化建议酶是 homotetramer。对净化的酶的 Polyclonal 抗体被用来由蛋白质印迹分析在不同沙丁鱼纸巾认出酶。等电点，在 polyacrylamide 平板胶化由一个等电位的集中系统获得了，揭示了一仅仅 GAPDH isoform (pI 7.9 ) 。

引用本文（GB/T 7714）