Properties of serine：glyoxylate aminotransferase purified from Arabidopsis thaliana leaves
摘要
相片呼吸的酶 L-serine:glyoxylate amino-transferase (SGAT；EC 2.6.1.45 ) 从 Arabidopsis thaliana 叶子被净化。最后的酶是约 80% 作为纯与银染色由钠 dodecyl sulfate-polyacrylamide 凝胶电泳揭示了。酶的身份被 LC/MS/MS 分析证实。分别地，凝胶过滤层析在非使中毒的条件，集体 spectrometry (飞行技术的帮助矩阵的激光解吸附作用 / 电离 / 时间) 和钠 dodecyl sulfate-polyacrylamide 凝胶电泳下面在 Sephadex G-150 上估计的分子的团是 82.4 kDa， 42.0 kDa，和 39.8 kDa 显示象活跃形式更暗淡。最佳 pH 价值是 9.2。酶活动被 aminooxyacetate 禁止， beta-chloro-L-alanine 两个都加重与 pyridoxal 的羰基组一起反应。酶有 L 丙氨酸和 glyoxylate 的 transaminating 活动作为底层是与 L 丝氨酸和 glyoxylate 观察了那中的约 55% 个。更低的 K-m 价值( 1.25 公里) f 或L丙氨酸，比 k (猫) /K-m (重量的单位)建议那高与另外的植物 SGAT ，和 k (猫) /K-m (翼)比率的相比是近似2褶层在相片呼吸期间，翼和重量的单位被 Arabidopsis SGAT 为 glyoxylate 与相等的效率用作氨基的组施主。平衡常数(K-eq ) ，源于霍尔丹关系因为在有 hydroxypyruvate 和甘氨酸的形成的 L 丝氨酸和 glyoxylate 之间的 transamination 反应是 79.1，强烈赞成甘氨酸合成。然而，它被 2.83 公里的低 K-m 价值为甘氨酸伴随。有 recombinant Arabidopsis SGAT 的学习的酶的一些运动性质的比较以前获得了揭示实质的差别。有 L 丙氨酸和 glyoxylate 的 transamination 反应的速度的比率作为有 L 丝氨酸和 glyoxylate 的底层对那是为本国的酶的 1:1.8，而它是为 recombinant SGAT 的 1:7。本国的 SGAT 与 recombinant 酶相比为 L 丙氨酸显示出低得多的 K-m 价值。