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Global identification of CobB interactors by an Escherichia coli proteome microarray

Cheng-xi、Liu、Fan-lin、Wu、He-wei、Jiang、■ Xiang、He

2014生物化学与生物物理学报：英文版Chemistry被引 1

摘要

蛋白质 acetylation 是最丰富的 translational 以后修正之一并且在许多 importantbiological 过程起关键作用。在集体 spectrometry 技术基于最近的进展，在细菌，例如 Escherichia coli，巨大的 acetylated 蛋白质和 acetylation 地点被识别了。然而，一仅仅蛋白质 deacetylase，即 CobB，在 E 被识别了。coli 到目前为止。CobB 怎么被调整，仍然是逃犯的。学习 CobB 的规定的一正确策略到全球性 identifyits 交往蛋白质。在这研究，我们使用了包含 4000 净化亲密关系的 E 的 proteome microarray。全球性识别 CobB interactors 的 coli 蛋白质，并且最后识别了高严厉的 183 有约束力的蛋白质。 Bioinformaticsanalysis 证明这些交往的蛋白质在大量细胞的函数起许多作用并且是在羧基的酸的 highlyenriched 新陈代谢的过程和 hexose 分解代谢的过程，并且也在 transferase 充实， hydrolase.We 进一步使用了简历层 interferometry 分析相互作用并且确定通常认为的 CobB interactors 的运动参数，并且清楚地证明 CobB 能强烈与 TopA 和 AccC 交往。我们识别了的新奇 CobB interactors 是的 couldserve 为进一步功能的分析的一个起点。

引用本文（GB/T 7714）