Purification and characterization of phenoloxidase from Octopus ocellatus
摘要
从章鱼 ocellatus 的墨水囊的 Phenoloxidase (PO ) 被胶化过滤和离子交换层析净化,并且由把 L-dihydroxyphenylalanine (L-DOPA ) 用作特定的底层以它的生物化学、酶的性质描绘了。它从 O 被发现那 prophenoloxidase。当 153.8 kDa 的 heterodimeric 蛋白质,和 75.6 和 73.0 kDa 的二个子单元经常在 SDS 激活以后在准备被检测, ocellatus 被孤立。象 PO 一样活动显示出 7.0 的最佳的 pH, 40 的最佳的温度 ??????$
引用本文(GB/T 7714)
Tingjun, Fan, Mingyu, 等. Purification and characterization of phenoloxidase from Octopus ocellatus[J]. 生物化学与生物物理学报:英文版, 2009.
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