Influence of Substrate Conformation on the Deglycosylation of Ribonuclease B by Recombinant Yeast Peptide：N-glycanase

Sheng-Jun、Wang、Peng、George、Qingsheng、Qi Qi

2007生物化学与生物物理学报：英文版Biochemistry, Genetics and Molecular Biology被引 5

摘要

肽: N-glycanase 被认为是从 endoplasmicreticulum 的错误褶层 glycoproteins translocated 的负责的forproteasome依赖的降级(嗯)到 cytosol.Therefore ，酶应当能在土著人和外国人 glycoproteins.In 之间区分现在的学习， recombinant ，酵母肽: N-glycanase ， Png1p ，在 Escherichia 关口 i 被表示为包括身体并且被净化， refolded 并且描绘。结果证明 recombinant 酶有宽广 pHrange 改编，从 pH 4.0 到 pH 10.0，并且有 30 deg C.This 酶的温度是的最佳一项锌 metalloenzyme.Its 活动与 EDTA 的增加被废除并且没由增加金属离子恢复。而且，从 E.coli 的 recombinant Png1p 的 deglycosylation 效率在 vitro.When ribonuclease B ( RNase B )关于底层符合构造被调查在 60-65 deg C 或由 40-60 公里 dithiothreitol 被使中毒，由它的明显的结构的变化和最锋利的活动变化显示了，它由 Png1p 的 deglycosylation 是很突出的。由 Png1p 的 RNase B 的 deglycosylationefficiency 被发现与它的结构的符合构造和酶的活动有关。

引用本文（GB/T 7714）

Sheng-Jun, Wang, Peng, 等. Influence of Substrate Conformation on the Deglycosylation of Ribonuclease B by Recombinant Yeast Peptide：N-glycanase[J]. 生物化学与生物物理学报：英文版, 2007.

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