3种改性小分子对不同A β 42纤维结构稳定性的影响机制研究
摘要
淀粉样蛋白（A β ）的错误聚集是阿尔茨海默症（AD）的关键病理诱发因素，主要通过A β 的自聚集和金属离子诱导聚集两种方式实现.实验结果表明，食用樱桃红（ER）、丹参酮（TS）、氯碘喹啉（CQ）在不同程度上都能起到抑制淀粉样蛋白聚集的作用，但其作用机制大不相同.将ER，TS和CQ分子结构进行两两重组，获得3种新的活性分子，使其兼具金属螯合、旋转键及 N -末端区域（NR）结合的复合优势.结果发现，改性分子对不同A β 42聚集体的作用各异.有的改性小分子对纤维起到解聚集的效果，而有的则增加纤维的稳定性；有的小分子对一种纤维结构起到解聚集的效果，而对另一种则起到稳定的作用.并发现尽管小分子的负电基团与同带负电的A β 纤维有很强的排斥作用，但其对某些构型依然有解聚集的效果.
引用本文（GB/T 7714）
李金星, 邢晓凤, 齐中囡, 等. 3种改性小分子对不同A β 42纤维结构稳定性的影响机制研究[J]. 高等学校化学学报, 2018.
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