桑氏链霉菌 KJ07 抗菌蛋白的分离纯化及部分特性
摘要
目的桑氏链霉菌(Streptomyces sampsonii) KJ07对无性阶段的杨树紫纹羽病菌(Rhizoctonia violacea)有较强的拮抗作用。为研究其抗菌物质，对其发酵液中主要抗菌物质进行分离纯化并明确其部分性质。 方法采用硫酸铵分级沉淀、DEAE Sepharose Fast Flow离子交换层析、Sephadex G-50分子筛层析等方法进行分离纯化。 结果获得单一抗菌活性蛋白，分子量约为28.4 kD。该抗菌蛋白抑菌谱较广，能使R. violacea菌丝畸形，菌丝隔膜不明显，细胞壁及胞内原生质开始降解，并产生黑色物质。稳定性试验显示抗菌蛋白最适温度为25 ℃，最佳pH为6.0，当温度≥60 ℃时，抑菌活性下降大于20%，当pH<4.0或≥8.0时，抑菌活性下降大于12%。其活性还受金属阳离子影响，但对蛋白酶K不敏感。利用自动Edman降解法测得抗菌蛋白N端10个氨基酸序列，但通过NCBI BLAST程序未检索到与其相似性较高的已知抗菌蛋白。 结论推测该抗菌蛋白可能是一种新的蛋白质。
引用本文（GB/T 7714）
彭艳, Peng Yan, Zhu Tian hui, 等. 桑氏链霉菌 KJ07 抗菌蛋白的分离纯化及部分特性[J]. 未知来源, 2016.
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