Ydj1p二聚体中β14-β15与domain-III分离的拉伸分子动力学模拟研究
摘要
分子伴侣Hsp40是一种以二聚体的形式调控非天然多肽折叠的热激蛋白。本文通过拉伸分子动力学研究了酵母Hsp40家族成员Ydj1p二聚体中β14-β15与domain-Ⅲ的分离过程，深入探讨了影响Ydj1p二聚体稳定性的重要残基和相互作用力。研究表明，残基Thr366、Asp368、Cys370、Leu372和Phe375在Ydj1P二聚体的形成过程中发挥着重要的作用。其中，β14-β15中的残基Thr366和Asp368分别通过与domain-Ⅲ内的残基Asp291、Trp292和Trp292、Lys294之间形成的氢键，Asp368通过与domain-Ⅲ内的残基Lys314形成盐桥，Cys370、Leu372和Phe375则是通过与domain-Ⅲ形成疏水作用力来稳定Ydj1p二聚体结构。
引用本文（GB/T 7714）
Hao Wang, 徐利楠, 孙玉娜, 等. Ydj1p二聚体中β14-β15与domain-III分离的拉伸分子动力学模拟研究[J]. 未知来源, 2013.
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