Nisin-rbLF-N融合基因的构建及其在大肠杆菌中的表达
摘要
针对乳链菌肽（nisin）抑菌谱窄的缺点,选择对抗菌谱较广且具有较强抗性的牛乳铁蛋白氨基末端多肽（rbLF-N）为材料,构建融合基因Nisin-rbLF-N。将融合基因克隆到原核表达载体pGEX-4T1中,转化E.coli BL21（DE3）进行诱导表达,将诱导表达的产物进行Tricine-SDS-PAGE蛋白电泳及抑菌活性检测。结果表明,克隆菌经诱导后可表达出可观的融合蛋白,融合蛋白以包涵体形式存在,包涵体经洗涤、尿素溶解、复性后具有抗菌生物活性。
引用本文（GB/T 7714）
袁晓宇, 许文涛, 黄昆仑, 等. Nisin-rbLF-N融合基因的构建及其在大肠杆菌中的表达[J]. 食品科学, 2010.
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