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Mn(II)-HSA和Mn(II)-BSA金属中心的结构研究

Liang Hong、周永洽

1994科学通报Medicine被引 0

摘要

我们曾研究了Cu(Ⅱ),Ni(Ⅱ),Zn(Ⅱ),Cd(Ⅱ),Hg(Ⅱ)与HSA(Human serum albumin,人血清白蛋白)和BSA(Bovin serum alburmin,牛血清白蛋白)的相互作用,鉴于锰酶和锰蛋白在生物无机化学上的重要性,且迄今未见有关Mn(Ⅱ)与HSA和BSA相互作用的研究报道,本文在紫外区观察LMCT谱带,研究了1:1 Mn(Ⅱ)-HSA和Mn(Ⅱ)-BSA在生理pH下金属中心的结构.结果表明:浓度较低时,金属中心具有五配位的四方锥构型,浓度较高时则转变为四配位的四方平面构型;结合位置最可能位于HSA和BSA的N-端三肽段上,涉及四个含氮基团,第五个配位原子是Asp~1上的羧基氧.本文还计算并讨论了Mn(Ⅱ)及有关配位原子的光学电负性.

引用本文（GB/T 7714）